Pro koordinátory

Cíle: Charakteristika a termodynamická analýza oligomerizace záměnou domén u modelového dimeru halogenalkandehalogenázy DhaA

Proteiny jsou jedny z nejdůležitějších látek v žívých organismech, kde hrají roli signálních a transportních molekul, stavebních jednotek buněk, katalyzátorů biochemických reakcí a v mnoho dalších procesech. Díky svým unikátním vlastnostem nachází uplatnění v biotechnologiích, potravinářství, textilním průmyslu nebo například v medicíně. Jedním z nejdůležitějších aspektů jejich studia je pochopení vztahů mezi strukturou proteinu a jeho funkcí. Tato znalost není důležitá pouze pro jejich efektivní uplatnění ve výše zmíněných oblastech lidské činnosti, ale také především při studiu příčin závažných onemocnění, které jsou způsobena nesprávným sbalením specifického proteinu nebo peptidu. Pro porozumění strukturně-funkčních vztahů proteinů jsou zapotřebí experimenty studující jejich konformační změny, konkrétně sbalování a rozbalování, agregaci, oligomerizaci, záměny domén, asociaci s jinými proteiny, vazebné interakce nebo dynamiku.

Projekt je zaměřen na charakterizaci procesu oligomerizace záměnou domén u modelového dimeru mutantní varianty enzymu halogenalkandehalogenázy DhaA. Dimer vzniklý záměnou domén jednotlivých proteinových podjednotek má na rozdíl od “klasického” dimeru unikátní vlastnosti (stabilitu, katalytickou účinnost), v porovnání s monomerem. Studiem procesu, kterým dochází k záměně domén, lze získat cenné informace o strukturně-funkčním vztahu proteinů a jejich konformačním chování. Cílem této práce je detailní biofyzikální analýza rozbalování dimeru a kvanitikace tohoto procesu pomocí termodynamické analýzy. Práce bude probíhat v  Loschmidtových laboratořích v Kampusu Masarykovy univerzity v Brně Bohunicích.

Časová náročnost: cca 6 hodin/týden

Předpoklady: dobrá znalost angličtiny, technická zručnost, základní znalost práce s PC

Web: http://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/